Bestimmung der Lösungsstruktur der dritten Extrazellulärdomäne des Signaltransduktors gp130 mittels mehrdimensionaler heteronuklearer NMR-Spektroskopie

Kernebeck, Thomas; Grötzinger, Joachim

doi:23896

Bestimmung der Lösungsstruktur der dritten Extrazellulärdomäne des Signaltransduktors gp130 mittels mehrdimensionaler heteronuklearer NMR-Spektroskopie

Kernebeck, Thomas (Author)

2000 & 2001

Verantwortlichkeitsangabevorgelegt von Thomas Kernebeck

ImpressumAachen : Publikationsserver der RWTH Aachen University 2000

UmfangII, 98 S. : Ill., graph. Darst.

Aachen, Techn. Hochsch., Diss., 2000

Prüfungsjahr: 2000. - Publikationsjahr: 2001

Genehmigende Fakultät
Fak01

Hauptberichter/Gutachter
Grötzinger, Joachim (Thesis advisor)

Tag der mündlichen Prüfung/Habilitation
2000-12-07

Online
URN: urn:nbn:de:hbz:82-opus-1404
URL: https://publications.rwth-aachen.de/record/59866/files/01_052.pdf

Einrichtungen

Fakultät für Mathematik, Informatik und Naturwissenschaften (100000)

Inhaltliche Beschreibung (Schlagwörter)
Chemie (frei) ; Cytokine (frei) ; Rezeptor (frei) ; Signaltransduktion (frei) ; Extrazellulärraum (frei) ; Domäne (frei) ; Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie (frei)

Thematische Einordnung (Klassifikation)
DDC: 540

Kurzfassung
Der Signaltransduktor gp130: Lösungsstruktur der carboxyterminalen Domäne des Zytokinbindungsmoduls. Das Transmembranprotein gp130 ist die signaltransduzierende Rezeptoruntereinheit der Interleukin-6-Typ Zytokine. Sein Extrazellulärteil besteht aus sechs Domänen, wobei die zweite und die dritte Domäne das Zytokinbindungsmodul konstituieren. Die dreidimensionale Struktur der carboxyterminalen Domäne dieses Moduls wurde mittels mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie bestimmt. Die dritte Domäne besteht demnach aus sieben beta-Faltblattsträngen, die sich entsprechend der Fibronektin Typ-III Topology anordnen. Die Struktur läßt erkennen, daß das WSDWS-Motif der Domäne Teil eines erweiterten Tryptophan/Arginin-Reißverschlusses ist, der die Konformation der CD-Schleifenregion moduliert.

The signal transducer gp130: Solution structure of the carboxy-terminal domain of the cytokin receptor homology region. The transmembrane glycoprotein gp130 is the common signal transducing receptor subunit of the interleukin-6-type cytokines. It is a member of the cytokin-receptor superfamily predicted to consist of six domains in its extracellular part. The second and the third domain constitute the cytokine-binding module defined by a set of four conserved cysteines and a WSXWS motif, respectively. The three-dimensional structure of the carboxy-terminal domain of this region was determined by multidimensional NMR. The domain consists of seven beta-strands constituting a fibronectin type-III like topology. The structure reveals that the WSDWS motif of gp130 is part of an extended tryptophan/arginine zipper which modulates the conformation of the CD-loop.

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