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000866125 150__ $$aSimulation der Kopplung von Katalyse und Elektronentransfer entlang von FeS-Cluster-Ketten in verschiedenen Enzymen$$y2016 - 2025
000866125 371__ $$aProfessor Dr. Matthias Ullmann
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000866125 680__ $$aEisen-Schwefel-Cluster spielen eine zentrale Rolle in vielen langreichweitigen Elektronentransferprozessen, die von Funktionen in der molekularen Bioenergetik über die Enzymkatalyse bis hin zur Genregulation und -reparatur reichen. In vielen dieser Enzyme richten sich Eisen-Schwefel-Cluster aus, um einen Elektronentransfer über große Entfernungen zu ermöglichen. Prominente Beispiele für solche Enzyme sind Molybdo- und Tungstopterin-Enzyme, aber auch mehrere Hydrogenasen. Während die katalytischen Reaktionen vieler dieser Enzyme ziemlich detailliert untersucht wurden, wurde ihre Verbindung zu den Elektronen- und Protonentransferreaktionen nicht mit dem gleichen Detaillierungsgrad analysiert. Das Ziel dieses Projekts ist die Erweiterung einer bestehenden Methode für die Simulation von Elektronen- und Protonentransfers, um die Kopplung katalytischer Reaktionen und Ladungstransferreaktionen zwischen katalytischen Zentren in Enzymen zu beschreiben. Wir verwenden einen Master-Gleichungsansatz für die Simulation von Reaktionen bei der Verwendung des Mikrozustandsmodells. Für diese Berechnungen müssen Reaktionsgeschwindigkeitskonstanten berechnet werden. Für Elektronen- und Protonentransferreaktionen schätzen wir diese Geschwindigkeitskonstanten mithilfe der Marcus-Theorie. Die freie Energiedifferenz dieser Reaktion ergibt sich aus der Differenz der Mikrozustandsenergien. Für komplexere chemische Reaktionen verwenden wir QM/MM-Berechnungen. Um die Mikrozustandsenergie von proteinhaltigen FeS-Clustern zu berechnen, müssen wir zuverlässige Modell-Redoxpotentiale für die FeS-Cluster berechnen. Deshalb werden die Eigenschaften der am Elektronentransfer am häufigsten vorkommenden FeS-Cluster untersucht. Die Simulationsmethode wird angewendet, um die Reaktion von zwei F420-reduzierenden und einer NAD-reduzierenden Hydrogenasen zu analysieren, die einander ähnlich sind, aber interessante Unterschiede aufweisen. Unsere Simulationen können zeigen, wie der pH-Wert und das Redoxpotential der Lösung den Reduktionsgrad des Enzyms bestimmen und wie der Redoxzustand des Enzyms den Flux durch das Enzym beeinflusst.
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